Hemoglobin vs myoglobin

Hemoglobin vs Myoglobin

Myoglobin och hemoglobin är hemoproteiner som har förmåga att binda molekylärt syre. Dessa är de första proteinerna som har sin tredimensionella struktur löst genom röntgenkristallografi. Proteiner är polymererna av aminosyror, förenade via peptidbindningar. Aminosyror är byggstenar av proteiner. Baserat på deras övergripande form, kategoriseras dessa proteiner under globala proteiner. Globala proteiner har något sfäriska eller ellipsoida former. De olika egenskaperna hos dessa unika globära proteiner hjälper organismen att flytta syremolekyler mellan dem. Den aktiva platsen för dessa speciella proteiner består av en järn (II) protoporfyrin IX inkapslad i en vattenbeständig ficka.

Myoglobin

Myoglobin uppträder som ett monomerprotein där globin omger en heme. Det verkar som en sekundär bärare av syre i muskelvävnaden. När muskelcellerna är i funktion behöver de en stor mängd syre. Muskelceller använder dessa proteiner för att påskynda syrediffusion och ta syre i tider med intensiv andning. Myoglobins tertiära struktur liknar en typisk vattenlöslig globuleproteinstruktur.

Polypeptidkedjan i myoglobin har 8 separata högerhandade a-helixer. Varje proteinmolekyl innehåller en heme protetisk grupp och varje hemrest innehåller en central koordinatbunden järnatom. Syre är direkt bunden till järnatomen i hemprotesen.

Hemoglobin

Hemoglobin uppträder som ett tetrameriskt protein, i vilket varje subenhet består av ett globin som omger ett hem. Det är den systemövergripande bäraren av syre. Det binder syremolekyler och sedan transporteras det genom blod med röda blodkroppar.

Vid ryggradsdjur diffunderas syre genom lungvävnaden i de röda blodkropparna. Eftersom hemoglobin är en tetramer kan den binda fyra syremolekyler samtidigt. Bundet syre fördelas sedan genom hela kroppen och avlastas från röda blodkroppar till respiratoriska celler. Hemoglobin tar sedan koldioxiden och returnerar dem tillbaka till lungorna. Därför tjänar hemoglobin att leverera syre som behövs för cellulär metabolism och avlägsnar den resulterande avfallsprodukten, koldioxid.

Hemoglobin består av flera polypeptidkedjor. Humant hemoglobin består av två a (alfa) och två p (beta) subenheter. Varje a-subenhet har 144 rester, och varje p-subenhet har 146 rester. Strukturella egenskaper hos både a (alfa) och β (beta) subenheter liknar myoglobin.

Hemoglobin vs Myoglobin

• Hemoglobin transporterar syre i blod medan myoglobin transporterar eller lagrar syre i muskler.

• Myoglobin består av en enda polypeptidkedja och hemoglobin består av flera polypeptidkedjor.

• Till skillnad från myoglobin är koncentrationen av hemoglobin i röd blodcell mycket hög.

• Myoglobin binder i början mycket lätt syremolekyler och blir senast mättad. Denna bindningsprocess är mycket snabb i myoglobin än i hemoglobin. Hemoglobin binder inledningsvis syre med svårigheter.

• Myoglobin uppträder som ett monomerprotein medan hemoglobin uppträder som ett tetrameriskt protein.

• Två typer av polypeptidkedjor (två a-kedjor och två β-kedjor) är närvarande i hemoglobin.

• Myoglobin kan binda en syremolekyl så kallad monomer, medan hemoglobin kan binda fyra syremolekyler, så kallad tetramer.

• Myoglobin binder syre tättare än hemoglobin.

• Hemoglobin kan binda och lossa både syre och koldioxid, till skillnad från myoglobin.