Skillnad mellan syregenerat och deoxifierat hemoglobin | Oxygenated vs Deoxygenated Hemoglobin

Huvudskillnad - Oxygenated vs Deoxygenated Hemoglobin

Hemoglobin är ett protein som finns i röda blodkroppar, som bär syre från lungorna till kroppsvävnad och organ och koldioxid från kroppsvävnader och organ till lungorna. Det finns två tillstånd av hemoglobin: syresatt och deoxygenerat hemoglobin. Den viktigaste skillnaden mellan oxygenerat och deoxygenerat hemoglobin är att

syrehaltigt hemoglobin är hemoglobins tillstånd bunden med fyra syremolekyler medan det deoxygenerade hemoglobinet är det obundna tillståndet av hemoglobin med syre. Oxygenerad hemoglobin är ljusrött i färg medan deoxygenerad hemoglobin mörkröd i färg.

INNEHÅLL

1. Översikt och nyckelfaktor

2. Vad är hemoglobin

3. Vad är syregenerat hemoglobin

4. Vad är deoxygenerad hemoglobin

4. Jämförelse vid sida vid sida - Oxygenated vs Deoxygenated Hemoglobin

5. Sammanfattning

Vad är hemoglobin?

Hemoglobin (Hb) är en komplex proteinmolekyl som finns i röda blodkroppar, vilket ger den typiska formen till den röda blodkroppen (rund med smal centrum). Huvudrollerna hos Hb innefattar att transportera syre från lungorna till kroppsvävnad, utbyta det med koldioxid och ta koldioxid från kroppsvävnaden till lungan och utbyta tillbaka med syre. Hemoglobinmolekylen innehåller fyra polypeptidkedjor (proteinunderenheter) och fyra hemgrupper såsom visas i figur 01. Fyra polypeptidkedjor representerar två alfa-globulinkedjor och två beta-globulinkedjor. Heme är en viktig porfyrinförening i hemoglobinmolekyl som har en central järnatom inbäddad inuti. Varje polypeptidkedja i hemoglobinmolekylen innehåller en hemgrupp och en järnatom. Järnatomen är avgörande för transport av syre och koldioxid i blodet och det är den främsta bidragsgivaren till de röda blodkroppens röda färg. Hemoglobin kallas också som ett

mettaloprotein på grund av dess införlivande av järnatomer.

Syreförråd till vävnader och organ är avgörande och viktigt. Celler erhåller energi genom aerob andning (oxidativ fosforylering) med användning av syre som en elektronacceptor. Produktion av energi krävs för optimal cellmetabolism och funktioner. Syreförsörjning underlättas av hemoglobinproteinerna. Därför är hemoglobin också känt som syrebärande protein i blodet.

Den låga halvan av hemoglobin i blod som kallas anemi. Anemi tillstånd kan orsaka flera sjukdomar. Det finns olika orsaker till låga hemoglobinkoncentrationer i blodet. Brist på järn är den främsta anledningen, medan överdriven dieting, ohälsosam livsstil, vissa sjukdomar och cancer också orsakar detsamma.

Hemoglobinmolekyl har fyra syrebindningsställen associerade med fyra Fe

+2 ^{atomer. En molekyl av hemoglobin kan bära högst fyra molekyler syre. Följaktligen kan hemoglobin vara mättat eller omättat med syre. Syremättnad är procentandelen syrebindningsställen för hemoglobin upptagna av syret. Med andra ord mäter den bråkdelen av syremättat hemoglobin i förhållande till totalt hemoglobin. Dessa två tillstånd av hemoglobinet är kända som oxygenerat och deoxygenerat hemoglobin.} Figur 1: Hemoglobinstruktur

Vad är syregenerat hemoglobin?

När hemoglobinmolekyler är bundna och mättade med syremolekyler är kombinationen av hemoglobin med syre känd som oxygenerat hemoglobin (

oxyhemoglobin ). Oxygenerat hemoglobin bildas under fysiologisk andning (ventilation), när syremolekyler binder med hemoglobins hemgrupper i röda blodkroppar. Oxygenerad hemoglobinproduktion sker huvudsakligen i lungkapillärerna nära lungernas alveolier där gasutbytet sker (inandning och utandning). Affiniteten hos syrebindning till hemoglobin påverkas starkt av pH. När pH är högt finns en hög affinitet av bindande syre till hemoglobin men det minskar när pH minskar. Det finns normalt ett högt pH i lungorna och ett lågt pH i musklerna. Sålunda är denna skillnad i pH-betingelser användbar för syrefästning, transport och frisättning. Eftersom det finns en hög bindningsaffinitet i närheten av lungan binder syre med hemoglobin och gör oxyhemoglobin. När oxyhemoglobin når muskeln på grund av lågt pH, löses det upp och frigör syre till cellerna. Normal syrgasnivå i blod hos människor anses vara inom intervallet 95-100%. Oxygenerat blod är synligt i ljusröd (crimson röd) färg. När hemoglobinet är i den syreformade formen är det också känt som R-tillstånd (avslappnat tillstånd) hos hemoglobin. Figur 2: Oxygenerad hemoglobin

Vad är deoxygenerad hemoglobin?

Deoxygenerad hemoglobin är formen av hemoglobin som inte är bundet till syre. Deoxifierat hemoglobin saknar syre. Därför kallas detta tillstånd

T-tillstånd (spänd tillstånd) för hemoglobin . Deoxiderat hemoglobin kan observeras när oxygenerat hemoglobin släpper ut syre och det utbyts med koldioxid nära plasmamembranet i muskelceller där det finns en låg pH-miljö. När hemoglobin har låg affinitet mot syrebindningen, levererar den syre och omvandlas till deoxifierat hemoglobin. Figur 3: Syregenerat och deoxifierat blodflöde genom kroppen

Vad är skillnaden mellan syregenerat och deoxifierat hemoglobin?

- diff Artikel Middle before Table ->

Oxygenated vs Deoxygenated Hemoglobin

Oxygenerad hemoglobin är kombinationen av hemoglobin plus syre.
Den obundna formen av hemoglobin med syre är känd som deoxifierat hemoglobin.	Statlig syregenmolekyl
Syremolekyler är bundna till hemoglobinmolekyl.
Oxygenmolekyler är inte bundna till hemoglobinmolekyl.	Färg
Oxygenerad hemoglobin är ljusrött i färg.
Deoxifierat hemoglobin är mörkt rött i färg.	Hemoglobinstaten
Detta är känt som
R-tillståndet för hemoglobin . Detta är känt som	T (spänd) tillståndet för hemoglobin . Formation
Oxygenerat hemoglobin bildas när syremolekyler binder med hemoglobins hemgrupper i röda blodkroppar under fysiologisk andning.
Deoxygenerad hemoglobin bildas när syre frigörs från syrehaltigt hemoglobin och utbyts med koldioxid nära plasmamembranet i muskelceller.	Sammanfattning - Oxygenerad och deoxygenerad hemoglobin

Hemoglobin är ett viktigt protein som finns i röda blodkroppar, som kan transportera syre från lungan till kroppsvävnad och sätter koldioxid från kroppsvävnad till lungan. Det finns två tillstånd av hemoglobin på grund av syrebindningen. De är syreberoende hemoglobin och deoxygenerad hemoglobin. Oxygenerat hemoglobin bildas när syremolekyler är bundna till Fe-atomer. Deoxifierat hemoglobin bildas när syremolekyler frisätts från hemoglobinmolekylen. Detta är nyckelfaktorn mellan oxygenerad och deoxygenerad hemoglobin. Syrefastgöring och frisättning påverkas huvudsakligen av pH och partialtrycket hos syran.

Referens:

1. Thomas, Caroline och Andrew B. Lumb. "Fysiologi av hemoglobin. "Hemoglobins fysiologi | BJA Utbildning | Oxford Academic. Oxford University Press, 15 maj 2012. Web. 20 februari 2017.

2. Marengo-Rowe, Alain J. "Struktur-funktionella relationer hos humana hemoglobiner. "Proceedings (Baylor University. Medical Center). Baylor Health Care System, juli 2006. Web. 20 februari 2017

Image Courtesy:

1. "1904 Hemoglobin" Av OpenStax College - Anatomi och fysiologi, Connexions webbplats. (CC BY 3. 0) via Commons Wikimedia

2. "Figur 39 04 01" Av CNX OpenStax - (CC BY 4. 0) via Commons Wikimedia

3. 2101 Blood Flow Through the Heart "Av OpenStax College - Anatomi och fysiologi, Connexions webbplats. (CC BY 3. 0) via Commons Wikimedia